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2023年6月26日，中國科學院生物物理研究所王艷麗研究團隊與英國塞恩斯伯里實驗室(The Sainsbury Laboratory)馬文勃研究團隊合作在《Cell》雜志發表了題為"?Pathogen protein modularity enables elaborate mimicry of a host phosphatase"的文章，首次發現在疫霉屬病原微生物中，普遍存在一類WY1-(LWY)n效應子蛋白, 通過保守的PP2A interacting module 挾持宿主細胞中的PP2A核心酶。
在病原微生物感染植物過程中，為了有效侵染宿主，病原微生物會向宿主細胞中分泌一大類蛋白分子，即效應子（effectors）。效應子通過操縱宿主細胞的免疫相關分子，進而干擾植物細胞的免疫防御過程，從而使得病原菌更容易侵染植物。為了進一步探究效應子與特定宿主分子的相互作用，在本研究中，我們以來自大豆疫霉(Phytophthora sojae)的效應子PSR2為研究對象，通過免疫共沉淀檢測，發現其可以挾持宿主細胞中的PP2A核心酶，并形成一種非傳統型的全酶形式。該全酶干擾了宿主細胞的某些代謝通路，使得病原微生物更易侵染植物。
此外，我們還利用晶體學手段，解析了2.3埃PSR2-PDF1二元復合物晶體結構（圖1），發現PSR2的LWY2-LWY3 (命名為PP2A interacting module) 形成的凹槽形結構，與內源B亞基競爭結合相同的位點，結合位點都位于A亞基的N端。在競爭結合過程中，PSR2可以有效的競爭掉內源全酶中的B亞基。此外，通過序列比對以及結構疊合分析，我們發現PP2A interacting module這個區域的氨基酸在已鑒定的WY1-(LWY)n效應子蛋白中，具有較高的結構，序列保守性。我們將篩選出保守性較高的15個效應子蛋白，通過體內生化實驗一一鑒定。發現了其中12個也具備挾持宿主細胞中的PP2A核心酶的功能。為了進一步驗證該結論，我們選出了其中一種蛋白PITG_15142，并拿到了該蛋白的晶體結構。通過結構分析以及體外生化實驗證實了PP2A interacting module 的保守性。
總之，本論文揭示了在疫霉屬中，普遍存在一類WY1-(LWY)n效應子蛋白, 通過保守的PP2A interacting module挾持宿主細胞中的PP2A核心酶，并形成一種非傳統型的全酶形式，干擾宿主細胞的某些免疫防御過程，使得病原微生物更易侵染植物（圖2）。疫霉的感染是全球植物健康和糧食安全的主要威脅。本論文發現可以為植物病原菌防御提供重要理論支持。
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